
Ingeniería de Proteínas
Código: 102521Créditos: 6
| Titulación | Tipo | Curso |
|---|---|---|
| Química | OP | 4 |
Profesor/a de contacto
- Nombre :
- David Reverter Cendros
- Correo electrónico :
- david.reverter@uab.cat
Equipo docente
- David Reverter Cendros
Idiomas de los grupos
Puede consultar esta información al final del documento.
Prerrequisitos
No hay prerrequisitos oficiales, pero se supone que el estudiante ha adquirido previamente conocimientos suficientemente sólidos de las asignaturas de los tres primeros cursos, en especial de las asignaturas Fundamentos de Biología Molecular y Celular de 1r curso, y Bioquímica de 3r curso.
Como en otras materias, gran parte de la bibliografía está en inglés, idioma que también es utilizado de manera importante en las figuras y presentaciones proyectadas en las clases de teoría y en otras actividades. Se evaluará positivamente que los alumnos lo utilicen en alguna actividad dirigida (Problemas y clases prácticas, Seminarios … etc).
Objetivos
Objetivos generales. En esta asignatura se estudian las características estructurales, funcionales y de reactividad/interacción de los aminoácidos, los péptidos y las proteínas. También, como han evolucionado biológ¡camente y como podemos transformarlos por rediseño racional, evolución dirigida o modificación química-biológica en el laboratorio a fin que adopten estructuras, superestructuras y propiedades de interés fundamental y/o aplicado. Las proteínas son moléculas estructurales, reguladoras y efectoras en la mayoría de procesos bioquímicos y biológicos, naturales/ patológicos/ de interés industrial, así como protagonistas habituales, y entre los más diversos de ellos. El conocimiento de sus propiedades y estrategias para transformarlas es fundamental para la comprensión y dominio profundo de un buen número de materias en el Grado de Química.
Objetivos concretos de la asignatura.
- Ahondar en el conocimiento de las características físico-químicas de los aminoácidos, péptidos y proteínas, así como en su reactividad y modificaciones.
- Describir y aplicar las metodologías para el análisis de la secuencia de proteínas y la síntesis de péptidos.
- Reconocer los elementos estructurales, los diferentes niveles de complejidad, el tipo de plegamiento de proteínas y su capacidad de formación de estructuras de orden superior.
- Saber recurrir a las fuentes de información adecuadas para establecer clasificaciones estructurales de proteínas.
- Conocer y saber explicar los métodos más habituales de análisis de la conformación y estabilidad de las proteínas, incluyendo los de análisis tridimensional.
- Describir las bases moleculares del plegamiento de proteínas, de su dinámica molecular, de su procesamiento post-traduccional, y de su tránsito intra- y extra-celular.
- Saber establecer relaciones evolutivas entre proteínas y conocer los métodos de análisis y de predicción estructural.
- Conocer y saber como aplicar las metodologías más habituales para la producción y purificación de proteínas recombinantes.
- Capacitar en la selección de estrategias para la modificación y optimización de las propiedades de los péptidos y de las proteínas. Conocer las bases para su diseño, para la construcción de mini-, super-estructuras y miméticos, y las metodologías utilizadas en estos procesos. También, conocer aproximaciones que hayan resultado válidas para formar nano-estructuras y nano-sondas con ellas.
- Alcanzar una visión global de las relaciones estructura-función en proteínas y de las aplicaciones de estas biomoléculas a la medicina, industria e investigación.
- Integrar los conocimientos teóricos adquiridos para interpretar los resultados de experimentos científicos y para resolver problemas experimentales, utilizando la terminología científica adecuada.
Resultados de aprendizaje
- Comunicarse de forma oral y escrita en la lengua nativa.
- Gestionar la organización y planificación de tareas.
- Resolver problemas y tomar decisiones.
- Obtener información, incluyendo la utilización de medios telemáticos.
- Gestionar, analizar y sintetizar información.
- Utilizar la informática para el tratamiento y presentación de información.
- Trabajar en equipo y cuidar las relaciones interpersonales de trabajo.
- Razonar de forma crítica.
- Aprender de forma autónoma.
- Adaptarse a nuevas situaciones.
- Proponer ideas y soluciones creativas.
- Demostrar iniciativa y espíritu emprendedor.
- Mostrar sensibilidad hacia temas medioambientales.
- Describir las propiedades fundamentales de aminoácidos y proteínas.
- Interpretar la reactividad de los grupos químicos de las proteínas en el contexto de las estructuras y el entorno en que actúan.
- Identificar motivos y dominios conservados de proteínas.
- Clasificar proteínas en familias estructurales partiendo de datos sobre secuencia y estructuras secundaria y terciaria.
- Analizar datos sobre constantes de afinidad y sitios de unión ligando-macromolécula.
- Interpretar datos experimentales sobre estabilidad y plegamiento de proteínas.
- Describir las metodologías básicas de la tecnología del DNA recombinante para su aplicación a la expresión de proteínas recombinantes.
- Proponer estrategias para la obtención de mutantes de una proteína recombinante y su purificación.
- Reconocer la capacidad de las distintas técnicas de análisis estructural de macromoléculas y decidir sobre su aplicación a situaciones experimentales concretas.
- Extraer estructuras tridimensionales de macromoléculas de bases de datos.
- Manejar el software necesario para visualizar estructuras tridimensionales de macromoléculas y comprender las relaciones estructura-función.
- Deducir relaciones evolutivas entre macromoléculas en base al análisis de datos secuenciales.
- Extraer información de las bases de datos genómicos y proteómicos.
Contenidos
Listado de Temas de teoría propuestos para la asignatura QUÍMICA Y INGENIERÍA DE PROTEÍNAS.
I. Propiedades fundamentales de los aminoácidos y de las proteínas
II. El enlace peptídico y la secuencia polipeptídica
III. Determinantes estructurales. Estructuras secundarias
IV. Clasificación estructural de las proteínas
V. Correlación estructura-función en proteínas. Ejemplos
VI. Estructura cuaternaria de proteínas
VII. Determinación de la estructura tridimensional de proteínas
VIII. Plegamiento y dinámica conformacional
IX. Procesos y modificaciones post-traducción
X. Interacción proteína-ligando
X. Ingeniería de proteínas: diseño racional
XI. Ingeniería de proteínas: evolución dirigida y síntesis de novo
Actividades formativas y Metodología
| Título | Horas | ECTS | Resultados de aprendizaje |
|---|---|---|---|
| Tutorías | 8 | 0,32 | 1, 2, 5, 8, 11, 12 |
| Problemas | 22,5 | 0,9 | 1, 2, 3, 5, 7, 15, 16, 17, 18, 20, 24, 25 |
| Estudio, en general | 61,5 | 2,46 | 2, 3, 4, 5, 6, 7, 11, 12, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 25, 26 |
| Clases de teoría | 34 | 1,36 | 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25 |
| Problemas | 18 | 0,72 | 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 9, 15, 16, 19, 20, 21, 22, 24, 25 |
Las actividades formativas están repartidas en dos apartados: clases de teoría y clases de problemas y/o seminarios, cada una de ellas con su metodología específica. Estas actividades serán complementadas por una serie de sesiones de tutoría que se programarán adicionalmente.
Clases de Teoría El profesor/a explicará el contenido del temario con el apoyo de material audiovisual que se pondrá a disposición de los estudiantes en el aula Moddle de la asignatura. Estas sesiones expositivas constituirán la parte más importante del apartado de teoría.
Clases de Problemas y / o Seminarios Un conjunto de enunciados de problemas de la asignatura (relacionados con los temas desarrollados en Teoría) se pondrá a disposición de los alumnos y se acumulará en forma de dossier en el Campus Virtual, que se irán
resolviendo a lo largo de las sesiones. Los estudiantes trabajarán los problemas fuera del horario de clase de manera individual. Las sesiones presenciales no expositivas se dedicarán a la resolución de problemas previamente trabajados durante la semana anterior. Complementaria o alternativamente, se podrán organizar seminarios para proporcionar a los alumnos este tipo de formación docente más viva y adicional a la de teoría.
Tutorías Se realizarán a solicitud los estudiantes. El objetivo de estas sesiones es el de resolver dudas, repasar conceptos con una dificultad conceptual elevada y llevar a cabo debates sobre los temas del programa. Estas sesiones no serán expositivas ni en ellas se avanzará materia del temario oficial, sino que serán sesiones de debate y discusión.
Evaluación
Actividades de evaluación continuada
| Título | Peso | Horas | ECTS | Resultados de aprendizaje |
|---|---|---|---|---|
| Evaluación de teoría | 70 | 3 | 0,12 | 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25 |
| Evaluación de Problemas | 30 | 3 | 0,12 | 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 26 |
Teoría. La evaluación principal de esta parte de la asignatura tendrá el formato de evaluación continuada con dos pruebas parciales (35% cada una de ellas), con otra prueba final que permita examinarse del contenido de cada uno de los dos parciales no superados previamente, o los dos simultáneamente, en caso de no superar ninguno de los parciales. El objetivo de la evaluación continua es el de incentivar el esfuerzo continuado del estudiante a lo largo de todo el temario, permitiendo también que tome conciencia de su grado de seguimiento y comprensión de la materia. Los alumnos que hayan superado los parciales de teoría y problemas con una nota superior a 4,0 sobre 10 puntos, pueden optar por obtener la nota media de los dos parciales. Aquellos que no hayan superado el valor de 4,0 de cualquiera de los dos parcial deberán examinarse en la fecha fijada para el examen final de la asignatura del parcial o parciales en cuestión, en este caso la calificación del último examen parcial hecho es la que se tomará para calcular la calificación final.
Problemas y / o Seminarios. El peso de la evaluación de este apartado será del 30% del total: un 15% de ese total se asignará a las entregas individualsdels problemas-ejercicios y/o participación activa en clase, seminarios y el otro 15% será para los exámenes particulares de estas actividades, que tendrán lugar en paralelo a los exámenes de Teoría.
Evaluación global. Se superará la asignatura cuando la suma de las diferentes partes ponderada por su peso específico en la asignatura supere un 5,0 sobre 10 puntos. Los estudiantes a los que no les sea posible, con causa justificada, participar en la evaluación continua, podrán ser evaluados mediante la prueba final.
Para optarala recuperación (examen final) necesario haberse presentados 2/3 de las actividades evaluativas de la asignatura.
Si el alumno sólo ha sido evaluado como máximo de un 25% de las pruebas y abandona, la calificación final será de NO EVALUABLE.
AI: “En esta asignatura no se permite el uso de tecnologías de Inteligencia Artificial (IA) en ninguna de sus fases. Cualquier trabajo que incluya fragmentos generados mediante IA será considerado una falta de honestidad académica y podrá conllevar una penalización parcial o total en la calificación de la actividad, o sanciones mayores en casos de gravedad.”
Evaluación Única:
La evaluación única consiste en una prueba de síntesis única con preguntas tipo test (puede incluir preguntas cortas) sobre los contenidos de todo el programa de teoría (70%); así como 2 problemas por resolver (30%).
La prueba de evaluación única se hará coincidiendo con la misma fecha fijada en calendario para la última prueba de evaluación continua y se aplicará el mismo sistema de recuperación que para la evaluación continua.
La realización de cualquier irregularidad en una actividad de evaluación (fraude académico, plagio o uso indebido de la Inteligencia Artificial (IA), salvo que dicho uso esté expresamente autorizado en la guía docente) que pueda dar lugar a una variación significativa de la calificación supondrá que dicha actividad sea calificada con un 0 (cero). En el caso de que la guía docente establezca que para superar la asignatura sea requisito imprescindible haber obtenido una calificación mínima en dicha actividad de evaluación, o que se produzcan varias irregularidades en las actividades de evaluación de una misma asignatura, la calificación final de la asignatura será de 0 (cero). Además, podrá iniciarse un procedimiento disciplinario contra el estudiante que incurra en cualquiera de estas irregularidades.
Bibliografía
Básica
- Brandën C. i Tooze J., Introduction to Protein Structure (1999) Garland Pub.
- Buxbaum E. Fundamentals of Protein Structure and Function (2007) Springer.
- Gómez-Moreno C i Sancho J. (eds.) Estructura de Proteínas (2003) Ariel Ciencia.
- Kessel A. & Ben-Tal N., Introduction to Proteins. Structure, Function and Motion (2011) CRC Press
- Petsko, R. & Ringe, D.,Protein Structure and Function (Primers in Biology) (2008) Blackwell Publishing.
- Whitford, D., Proteins: Structure and Function (2005, 1ª edic / 2016, 2ª edic, sortirà ?) Wiley.
- Buxbaum, E., Fundamentals of Protein Structure and Function (2015), Springer (2015, Document electrònic, accessible UAB)
- Kessel, A. & Ben-Tal, N., Introduction to Proteins: Structure, Function and Motion (2010) CRC Press (2015, Document electrònic, accessible UAB)
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- Kuriyan, J., Konforti, B. & Wemmer, D. The Molecules of Life (2013) Garland Science
- Walsh, G. Proteins: Biochemistry and Biotechnology (2014) Wiley (2019, Document electrònic, accessible UAB)
- Lesk, A.M., Introduction to Protein Science 3rd ed. (2016) Oxford University Press
- Almeida, P., Proteins. Concepts in Biochemistry (2016) Garland Science
- Bahar I.,Jernigan R.L. & Dill, K.A., Protein Actions (2017) Garland Science
- Backman, L. Protein Chemistry (2020) De Gruyter
Complementaria
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-Bujnicki, J.M. (ed.) Prediction of protein structure, functions and interactions (2008) Wiley
-Buxbaum, E., Fundamentals of Protein Structure and Function (2007), Springer
-Creighton T.E., Proteins. Structures and Molecular Properties. (1993) (2nd ed.) Freeman W.H. & Co.
-Fersht A. Structure and Mechanism in Protein Science (1999) W.H. Freeman & Co.
-Glick, B.R. & Pasternak, J.J. Molecular Biotechnology (1998) ASM Press
-Kamp, R.M., Calvete, J. J., Choli-Papadopoulou, T. Methods in Proteome and Protein Analysis (2004) Springer-Verlag
-Kraj, A. & Silberring, J. (eds) Introduction to Proteomics (2008) Wiley
-Lesk, A.M. Introduction to Protein Science (2010) Oxford University Press
-Lutz, S., Bornscheuer, U.T. (eds.) Protein Engineering Handbook (2008) Wiley
-Oxender D.L. i Fox C.F., Protein Engineering (1987) Alan Liss Inc.
-Patthy, L. Protein Evolution (2007) (2nd ed.) Wiley
-Perutz M., Protein Structure. New Approaches to Disease and Therapy. (1992). Freeman W.H. & Co.
-Schultz, G.E. & Schirmer, R.H. Principles of Protein Structure (1979) Springer Verlag
-Park, S.J., Cochran, J.R. Protein Engineering and design (2009)CRC Press.
-Remigopalakrishnan V., Carey P.R. & Smith I.C.P. Proteins : Structure, Dynamics & Design (2013).
-Sternberg M.J.E. Protein Structure Prediction. (1996) IRL- Oxford University Press.
-Twyman, R., Principles of Proteomics (2004) Taylor & Francis
-Veenstra, T.D. & Yates, J.R. Proteomics for Biological Discovery (2006) Wiley
-Walsh, G. Proteins: Biochemistry and Biotechnology (2001) Wiley
Software
PyMol: https://pymol.org/2/
JMol: http://jmol.sourceforge.net/
Chimera: https://www.cgl.ucsf.edu/chimera/
Grupos e idiomas de la asignatura
La información proporcionada es provisional hasta el 30 de noviembre. A partir de esta fecha, podrá consultar el idioma de cada grupo a través de este enlace. Para acceder a la información, será necesario introducir el CÓDIGO de la asignatura